Asidong amino

Mula sa Wikipediang Tagalog, ang malayang ensiklopedya
Tumalon sa: nabigasyon, hanapin
Ang henerikong istruktura ng asidong amino na alpha sa anayong un-ionized nito
Table of Amino Acids.
Ang 21 asidong amino na matatagpuan sa mga eukaryote na pinangkat ayon sa mga halagang pKa ng kanilang mga kadenang gilid at mga karga sa physiological pH 7.4

Ang mga asidong amino[1] o amino acid ang mga kompuwestong organiko na mahalaga sa biyolohiya na gawa mula sa mga functional group na amine (-NH2) at carboxylic acid (-COOH) kasama ng isang kadenang gilid na spesipiko sa bawat asidong amino. Ang mga mahahalagang elemento ng asidong amino ang carbon, hidroheno, oksiheno, at nitroheno bagaman ang ilang mga elemento ay matatagpuan sa mga kadenang gilid ng ilang mga asidong amino. Ang mga 500 asidong amino ay alam [2] at mauuri sa maraming mga paraan. Sa istruktura, sila ay mauuri ayon sa mga lokasyon ng mga functional group bilang mga asidong amino na alpha- (α-), beta- (β-), gamma- (γ-) or delta- (δ-). Ang ibang mga kategorya ay nauugnay sa polaridad na kimikal, lebel ng pH at uri ng pangkat na kadenang gilid (aliphatic, asikliko, aromatiko, naglalaman ng hydroxyl o sulfur, etc.) Sa anyo ng mga protina, ang mga asidong amino ay bumubuo pinakamalaking sangkap (pagkatapos ng tubig) ng mga muscle, mga selula at mga tisyu ng tao.[3] Ang mga asidong amino na nag-aangkin ng parehong mga pangkat na amine at asidong carboxylic na nakakabit sa atomong una (alpha-) carbon ay may partikular na kahalagahan sa biyokimika. Ang mga ito ay kilala bilang 2-, alpha-, o α-amino acid (henerikong pormula H2NCHRCOOH in most cases[4] kung saan ang R ay isang organikong substituent na kilala bilang "side-chain");[5]. Kadalasan, ang katagang "asidong amino" ay ginagamit upang spesipikong tumukoy sa mga ito. Ito ay kinabibilangan ng mga 23 proteinogenic ("nagtatayo ng protina") asidong amino na naghahalo tungo sa mga kadenang peptide ("polypeptides") upang bumuo ng mga pantayong bloke ng isang malaking bilang ng mga protina.[6] Ang lahat ng ito ay mga L-stereoisomer ("kaliwang panig" na mga isomer) bagaman ang ilang mga D-amino acid ("kanang panig") ay nangyayari sa mga envelope ng bakterya at ilang mga antibiyotiko.[7][8] Ang 20 sa 23 asidong amino na proteinogenic ay tuwirang kinokodigo ng mga triplet codon sa kodigong henetiko at kilala bilang mga pamantayang asidong amino. Ang ibang tatlo(na hindi pamantayan o hindi kanonikal) ay pyrrolysine (na matatagpuan sa mga organismong metanohenikoat ibang mga eukaryote), selenocysteine (na umiiral sa maraming mga hindi eukaryote gayundin sa karamihan ng mga eukaryote), atN-Formylmethionine. Halimbawa, ang 25 na protinang pantao ay kinabibilangan ng selenocysteine (Sec) sa kanilang pangunahing istruktura,[9] at ang mga inilalarawan sa istrukturang mga enzyme (selenoenzyme) ay gumagamit ng Sec bilang katalitikong moiety sa kanilang mga aktibong lugar.[10] Ang Pyrrolysine at selenocysteine ay kinokodigo sa pamamagitan ng mga bersiyong codon. Halimbawa, ang selenocysteine ay kinokodigo ng stop codon at elementong SECIS.[11][12][13] Ang mga kombinasyong Codon–tRNA na hindi matatagpuan sa kalikasan ay maaari ring gamitin upang palawakin ang kodigong henetiko at lumikha ng mga bagong protina na kilala bilang mga alloprotein na nagsasama ng mga hindi- proteinogenic na mga asidong amino.[14][15][16]

Mga sanggunian[baguhin]

  1. "Tagalog Glossary: A". Multilingual Glossary, Middle School Glossary, Science. Glencoe/McGraw-Hill. http://www.glencoe.com/sec/science/mlg/mss/Tagalog_ms_A.pdf. Nakuha noong 2013-11-11. 
  2. Wagner, Ingrid; Musso, Hans (November 1983). "New Naturally Occurring Amino Acids". Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 22 (22): 816–828. doi:10.1002/anie.198308161. 
  3. Human nutrition in the developing worldUnited Nations Food and Agriculture Organization, ch.8
  4. Proline is an exception to this general formula. It lacks the NH2 group because of the cyclization of the side-chain and is known as an imino acid; it falls under the category of special structured amino acids.
  5. – INTRODUCING AMINO ACIDS
  6. "The Structures of Life". National Institute of General Medical Sciences. http://publications.nigms.nih.gov/structlife/chapter1.html. Nakuha noong 20 May 2008. 
  7. "Biochemical pathways: an atlas of biochemistry and molecular biology" – Michal, p.5
  8. "Biochemistry I: Amino Acids". Cliffsnotes.com. http://www.cliffsnotes.com/study_guide/Amino-Acids.topicArticleId-24998,articleId-24958.html. Nakuha noong 9 November 2012. 
  9. Kryukov GV, Castellano S, Novoselov SV, Lobanov AV, Zehtab O, Guigo R, et al. Characterization of mammalian selenoproteomes. Science. 2003;300:1439–1443.
  10. Gromer, S., Urig, S., Becker, K. (2004) The Thioredoxin System - From Science to Clinic. Medicinal Research Reviews. 24(1):40-89.
  11. Modeling Electrostatic Contributions to Protein Folding and Binding – Tjong, p.1 footnote
  12. Frontiers in Drug Design and Discovery ed. Atta-Ur-Rahman & others, p.299
  13. Elzanowski A, Ostell J (7 April 2008). "The Genetic Codes". National Center for Biotechnology Information (NCBI). http://www.ncbi.nlm.nih.gov/Taxonomy/Utils/wprintgc.cgi?mode=c. Nakuha noong 10 March 2010. 
  14. Xie J, Schultz PG (December 2005). "Adding amino acids to the genetic repertoire". Curr Opin Chem Biol 9 (6): 548–54. doi:10.1016/j.cbpa.2005.10.011. PMID 16260173. 
  15. Wang Q, Parrish AR, Wang L (March 2009). "Expanding the genetic code for biological studies". Chem. Biol. 16 (3): 323–36. doi:10.1016/j.chembiol.2009.03.001. . PMID 19318213. http://www.pubmedcentral.nih.gov/articlerender.fcgi?tool=pmcentrez&artid=2696486. 
  16. Simon M (2005). Emergent computation: emphasizing bioinformatics. New York: AIP Press/Springer Science+Business Media. pp. 105–106. ISBN 0-387-22046-1.