Lactase

Mula sa Wikipediang Tagalog, ang malayang ensiklopedya
Jump to navigation Jump to search
Lactase
1jyn.jpg
Lactase tetramer, E.Coli
Identifiers
EC number3.2.1.108
CAS number9031-11-2
Databases
IntEnzIntEnz view
BRENDABRENDA entry
ExPASyNiceZyme view
KEGGKEGG entry
MetaCycmetabolic pathway
PRIAMprofile
PDB structuresRCSB PDB PDBe PDBsum
Gene OntologyAmiGO / EGO
Glycosylceramidase
(Phlorizin hydrolase)
Identifiers
EC number3.2.1.62
CAS number9033-10-7
Databases
IntEnzIntEnz view
BRENDABRENDA entry
ExPASyNiceZyme view
KEGGKEGG entry
MetaCycmetabolic pathway
PRIAMprofile
PDB structuresRCSB PDB PDBe PDBsum
Gene OntologyAmiGO / EGO
Lactase
Identifiers
SymbolLCT
Alt. symbolsLAC; LPH; LPH1
Entrez3938
HUGO6530
OMIM603202
RefSeqNM_002299
UniProtP09848
Other data
EC number3.2.1.108
LocusChr. 2 q21

Ang Lactase ay isang enzyme na nalilikha sa sistemang dihestibo ng mga sanggol at ilang mga matatandang taong Europeo. Ang lactase ay mahalaga para sa buong dihestiyon ng buong gatas. Ang lactase ay sumisira sa lactose na isang komplikadong asukal na nagbibigay sa gatas ng katamisan nito. Ang mga matandang taong walang lactase ay nakakaranas ng mga sintomas ng lactose intolerance kapag uminom o kumain ng mga produktong gatas. [1] Ang Lactase ay maaaring mabili bilang isang food supplement at dinadagdag sa gatas upang lumikha ng "malaya sa lactose" na mga produktong gatas. Ang lactase na kilala rin bilang lactase-phlorizin hydrolase, o LPH na isang bahagi ng pamilyang β-galactosidase ng mga enzyme ay isang glycoside hydrolase na nasasangkot sa hydrolysis ng disaccharide lactose tungo sa mga bahaging monomer na galactose at glucose . Ang lactase ay pangunahing umiiral sa kahabaan ng membrano ng selula na hangganang brush ng diperensiyadong mga linyang enterocyte ng villi ng maliit na bituka.[2] Sa mga tao, ang lactase ay kinokodigo ng gene na LCT.[3][4]

Mekanismo[baguhin | baguhin ang batayan]

Ang optimun na temperatura para sa lactase ay mga 77 °F (25 °C) para sa gawain nito[5] at may optimum na pH na 6.[2]

Sa metabolismo, ang kawing na β-glycosidic sa D-lactose ay naha-hydrolize tungo sa anyong D-galactose at D-glucose na masisipsip sa pamamagitan ng mga pader na pambituka at tungo sa bloodstream. Ang kabuuang reaksiyon na nagkakatalisa sa lactase ay C12H22O11 + H2O → C6H12O6 + C6H12O6 + init. Ang lactase ay nagkakatalisa rin ng kombersiyon ng phlorizin tungo sa phloretin at glucose. Ang katalitikong mekanismo ng D-lactose hydrolysis ay nagpapanatili ng substratong anomerikong konpigurasyon sa mga produkto. [6] Bagaman ang mga detalye ng mekanismo ay hindi pa matiyak, ang stereokimikal na retensiyon ay matatamo sa pamamagitan ng reaksiyong double displacement. Ang mga pag-aaral ng lactase ng E. coli ay nagmumungkahing ang hydrolysis ay sinisimulan ng isang glutamate nucleophile sa mga enzyme attack mula sa gilid na axial ng karbon na galactosyl tungo sa kawing na β-glycosidic.[7] Ang pag-aalis ng D-glucose na nag-iiwan sa pangkat ay maaaring mapadali ng nakasalalay sa Mg na katalisis ng asido. [7] Ang enzyme ay napapalaya mula sa α-galactosyl moiety sa pag-atakeng equatorial na nucleophilic ng tubig na lumilikha ng D-galactose.[6]

Ang mga pag-aaral ng pagbabago ng substrato ay nagpapakitang ang mga moiety na 3’-OH at 2’-OH sa singsing na galactopyranose ay mahalaga para sa pagkilalang enzymatiko at hydrolysis.[8] Ang pangkat na 3’-hydroxy ay nasasangkot sa simulang pagkakawing sa substrato samantalang ang pangkat na 2’ ay hindi kailangan para sa pagkilala ngunit kailangan sa mga kalaunang hakbang. Ito ay pinapakita ng katotohanang ang isang 2-deoxy analog ay isang epektibong kompetetibong tagapagpigil (Ki = 10mM).[8] Ang pag-aalis ng spesipikong mga pangkat na hydroxyl sa glucopyranose moiety ay hindi buong nag-aalis ng pagkakatalisa.[8]

Iminungkahing mekanismo ng lactose hydrolysis.

Mga sanggunian[baguhin | baguhin ang batayan]

  1. Järvelä I, Torniainen S, Kolho KL (2009). "Molecular genetics of human lactase deficiencies". Ann. Med. 41 (8): 568–75. doi:10.1080/07853890903121033. PMID 19639477.CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  2. 2.0 2.1 Skovbjerg H, Sjöström H, Norén O (1981). "Purification and characterisation of amphiphilic lactase/phlorizin hydrolase from human small intestine". Eur. J. Biochem. 114 (3): 653–61. doi:10.1111/j.1432-1033.1981.tb05193.x. PMID 6786877. Unknown parameter |month= ignored (tulong)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  3. Mantei N, Villa M, Enzler T, Wacker H, Boll W, James P, Hunziker W, Semenza G (1988). "Complete primary structure of human and rabbit lactase-phlorizin hydrolase: implications for biosynthesis, membrane anchoring and evolution of the enzyme". EMBO J. 7 (9): 2705–13. PMC 457059. PMID 2460343. Unknown parameter |month= ignored (tulong)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  4. Harvey CB, Fox MF, Jeggo PA, Mantei N, Povey S, Swallow DM (1993). "Regional localization of the lactase-phlorizin hydrolase gene, LCT, to chromosome 2q21". Ann. Hum. Genet. 57 (Pt 3): 179–85. doi:10.1111/j.1469-1809.1993.tb01593.x. PMID 8257087. Unknown parameter |month= ignored (tulong)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  5. Hermida C, Corrales G, Cañada FJ, Aragón JJ, Fernández-Mayoralas A (2007). "Optimizing the enzymatic synthesis of beta-D-galactopyranosyl-D-xyloses for their use in the evaluation of lactase activity in vivo". Bioorg. Med. Chem. 15 (14): 4836–40. doi:10.1016/j.bmc.2007.04.067. PMID 17512743. Unknown parameter |month= ignored (tulong)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  6. 6.0 6.1 Sinnott M (1990). "Catalytic mechanisms of enzymic glycosyl transfer". Chem. Rev. 90 (7): 1171–1202. doi:10.1021/cr00105a006. Unknown parameter |month= ignored (tulong)
  7. 7.0 7.1 Juers D, Heightman T, Vasella A, McCarter J, Mackenzie L, Withers S, Matthews B (2001). "A structural view of the action of Escherichia coli (lacZ) β-galactosidase". Biochemistry. 40 (49): 14781–94. doi:10.1021/bi011727i. PMID 11732897. Unknown parameter |month= ignored (tulong)CS1 maint: multiple names: authors list (link)
  8. 8.0 8.1 8.2 Fernandez P, Cañada F, Jiménez-Barbero J, Martín-Lomas, M (1995). "Substrate specificity of small-intestinal lactase: Study of the steric effects and hydrogen bonds involved in enzyme-substrate interaction". Carbohydr. Res. 271 (1): 31–42. doi:10.1016/0008-6215(95)00034-Q. PMID 7648581. Unknown parameter |month= ignored (tulong)CS1 maint: multiple names: authors list (link)