Asidong amino: Pagkakaiba sa mga binago

Mula sa Wikipedia, ang malayang ensiklopedya
m re-categorisation, replaced: :Mga asidong amino → :Mga aminoasido using AWB
Atn20112222 (usapan | ambag)
m Inilipat ni Atn20112222 ang pahinang Aminoasido papunta sa Asidong amino na nasa ibayo ng ibang kapupuntahan: kailangan ng reperensiya na ito ang ginagamit sa tagalog
(Walang pagkakaiba)

Pagbabago noong 18:23, 10 Nobyembre 2013

Ang henerikong istruktura ng asidong amino na alpha sa anayong un-ionized nito
Table of Amino Acids.
Ang 21 asidong amino na matatagpuan sa mga eukaryote na pinangkat ayon sa mga halagang pKa ng kanilang mga kadenang gilid at mga karga sa physiological pH 7.4

Ang mga aminoasido (amino acid) ang mga kompuwestong organiko na mahalaga sa biyolohiya na gawa mula sa mga functional group na amine (-NH2) at carboxylic acid (-COOH) kasama ng isang kadenang gilid na spesipiko sa bawat asidong amino. Ang mga mahahalagang elemento ng asidong amino ang carbon, hidroheno, oksiheno, at nitroheno bagaman ang ilang mga elemento ay matatagpuan sa mga kadenang gilid ng ilang mga asidong amino. Ang mga 500 asidong amino ay alam [1] at mauuri sa maraming mga paraan. Sa istruktura, sila ay mauuri ayon sa mga lokasyon ng mga functional group bilang mga asidong amino na alpha- (α-), beta- (β-), gamma- (γ-) or delta- (δ-). Ang ibang mga kategorya ay nauugnay sa polaridad na kimikal, lebel ng pH at uri ng pangkat na kadenang gilid (aliphatic, asikliko, aromatiko, naglalaman ng hydroxyl o sulfur, etc.) Sa anyo ng mga protina, ang mga asidong amino ay bumubuo pinakamalaking sangkap (pagkatapos ng tubig) ng mga muscle, mga selula at mga tisyu ng tao.[2] Ang mga asidong amino na nag-aangkin ng parehong mga pangkat na amine at asidong carboxylic na nakakabit sa atomong una (alpha-) carbon ay may partikular na kahalagahan sa biyokimika. Ang mga ito ay kilala bilang 2-, alpha-, o α-amino acid (henerikong pormula H2NCHRCOOH in most cases[3] kung saan ang R ay isang organikong substituent na kilala bilang "side-chain");[4]. Kadalasan, ang katagang "asidong amino" ay ginagamit upang spesipikong tumukoy sa mga ito. Ito ay kinabibilangan ng mga 23 proteinogenic ("nagtatayo ng protina") asidong amino na naghahalo tungo sa mga kadenang peptide ("polypeptides") upang bumuo ng mga pantayong bloke ng isang malaking bilang ng mga protina.[5] Ang lahat ng ito ay mga L-stereoisomer ("kaliwang panig" na mga isomer) bagaman ang ilang mga D-amino acid ("kanang panig") ay nangyayari sa mga envelope ng bakterya at ilang mga antibiyotiko.[6][7] Ang 20 sa 23 asidong amino na proteinogenic ay tuwirang kinokodigo ng mga triplet codon sa kodigong henetiko at kilala bilang mga pamantayang asidong amino. Ang ibang tatlo(na hindi pamantayan o hindi kanonikal) ay pyrrolysine (na matatagpuan sa mga organismong metanohenikoat ibang mga eukaryote), selenocysteine (na umiiral sa maraming mga hindi eukaryote gayundin sa karamihan ng mga eukaryote), atN-Formylmethionine. Halimbawa, ang 25 na protinang pantao ay kinabibilangan ng selenocysteine (Sec) sa kanilang pangunahing istruktura,[8] at ang mga inilalarawan sa istrukturang mga enzyme (selenoenzyme) ay gumagamit ng Sec bilang katalitikong moiety sa kanilang mga aktibong lugar.[9] Ang Pyrrolysine at selenocysteine ay kinokodigo sa pamamagitan ng mga bersiyong codon. Halimbawa, ang selenocysteine ay kinokodigo ng stop codon at elementong SECIS.[10][11][12] Ang mga kombinasyong Codon–tRNA na hindi matatagpuan sa kalikasan ay maaari ring gamitin upang palawakin ang kodigong henetiko at lumikha ng mga bagong protina na kilala bilang mga alloprotein na nagsasama ng mga hindi- proteinogenic na mga asidong amino.[13][14][15]

Mga sanggunian

  1. Wagner, Ingrid; Musso, Hans (1983). "New Naturally Occurring Amino Acids". Angew. Chem. Int. Ed. Engl. 22 (22): 816–828. doi:10.1002/anie.198308161. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (tulong)CS1 maint: date auto-translated (link)
  2. Human nutrition in the developing worldUnited Nations Food and Agriculture Organization, ch.8
  3. Proline is an exception to this general formula. It lacks the NH2 group because of the cyclization of the side-chain and is known as an imino acid; it falls under the category of special structured amino acids.
  4. – INTRODUCING AMINO ACIDS
  5. "The Structures of Life". National Institute of General Medical Sciences. Nakuha noong 20 Mayo 2008.{{cite web}}: CS1 maint: date auto-translated (link)
  6. "Biochemical pathways: an atlas of biochemistry and molecular biology" – Michal, p.5
  7. "Biochemistry I: Amino Acids". Cliffsnotes.com. Nakuha noong 9 Nobyembre 2012.{{cite web}}: CS1 maint: date auto-translated (link)
  8. Kryukov GV, Castellano S, Novoselov SV, Lobanov AV, Zehtab O, Guigo R, et al. Characterization of mammalian selenoproteomes. Science. 2003;300:1439–1443.
  9. Gromer, S., Urig, S., Becker, K. (2004) The Thioredoxin System - From Science to Clinic. Medicinal Research Reviews. 24(1):40-89.
  10. Modeling Electrostatic Contributions to Protein Folding and Binding – Tjong, p.1 footnote
  11. Frontiers in Drug Design and Discovery ed. Atta-Ur-Rahman & others, p.299
  12. Elzanowski A, Ostell J (7 Abril 2008). "The Genetic Codes". National Center for Biotechnology Information (NCBI). Nakuha noong 10 Marso 2010. {{cite web}}: Cite has empty unknown parameter: |coauthors= (tulong)CS1 maint: date auto-translated (link)
  13. Xie J, Schultz PG (2005). "Adding amino acids to the genetic repertoire". Curr Opin Chem Biol. 9 (6): 548–54. doi:10.1016/j.cbpa.2005.10.011. PMID 16260173. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (tulong)CS1 maint: date auto-translated (link)
  14. Wang Q, Parrish AR, Wang L (2009). "Expanding the genetic code for biological studies". Chem. Biol. 16 (3): 323–36. doi:10.1016/j.chembiol.2009.03.001. PMC 2696486. PMID 19318213. {{cite journal}}: Unknown parameter |month= ignored (tulong)CS1 maint: date auto-translated (link) CS1 maint: multiple names: mga may-akda (link)
  15. Simon M (2005). Emergent computation: emphasizing bioinformatics. New York: AIP Press/Springer Science+Business Media. pp. 105–106. ISBN 0-387-22046-1.{{cite book}}: CS1 maint: date auto-translated (link)